Proteínas são macromoléculas,
formadas através de ligações peptídicas entre aminoácidos, abundantes nas
células, desempenham um papel importante em nosso organismo, tanto em aspectos
de estrutura como em função celular, assim sendo construtoras ou reparadoras.
Existem as proteínas completas, as quais possuem uma quantidade adequada de
aminoácidos essenciais, os que o corpo não é capaz de sintetizar e são
fornecidos através da dieta, sendo estas de origem animal. E proteínas
incompletas, as que não possuem a quantidade suficiente de aminoácidos
essenciais em sua composição, as de origem vegetal.
Proteínas estão em constante síntese e degradação, diferenciando-se de
lipídeos e carboidratos pelo fato de que não pode ser armazenada sendo oxidada
e excretada.
A digestão de proteínas ocorre através da hidrolise dessas até aminoácidos,
sendo a quebra das ligações peptídicas catalisadas por enzimas proteolíticas
produzidas no estômago, pâncreas e intestino delgado.
É
iniciada no estômago, devido à produção do suco gástrico, composto por ácido
clorídrico havendo desnaturação da proteína, tornando-a mais acessível à ação
das enzimas, e pela proenzima pepsinogênio, que ativa o pepsinogênio formando a
pepsina, esta torna a proteína em moléculas menores liberando peptídeos e
aminoácidos livres.
Ao entrarem no intestino delgado há a secreção da secretina estimulando a
produção de bicarbonato pelo pâncreas para a neutralização do HCl, logo a
entrada de polipeptídeos produzidos pela ação da pepsina que são clivados
a oligopepítideos e de aminoácidos liberam o hormônio colecistocinina
estimulando a produção das enzimas tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase.
Após
aminoácidos são metabolizados no fígado e em excesso são degradados,
permanecendo suas cadeias carbônicas e havendo remoção do grupo amina em forma
de ureia.
A
degradação dos aminoácidos inicia com a remoção de seu grupo amino, pela sua
transferência para o alfa - cetoglutarato em uma reação de transaminação que
tem como produto glutamato e alfa - cetoácido.
O glutamato formado
pode ser utilizado em uma nova reação de transaminação, que tem como catalisador
a enzima aspartato aminotranferase, reagindo com oxalacetato formando alfa -
cetoglutarato e aspartato. Ou em uma reação de desaminação, catalisada por a
enzima glutamato desidrogenase, tendo seu grupo amino liberado na forma de
amônia.
Os aminoácidos asparagina, glutamina, prolina, glicina, lisina, serina,
histidina, treonina e metionina tem seu grupo amino liberado por formas
especificas, podendo ser como NH₄⁺ ou como glutamato por transaminação, assim na
degradação o grupo amino é transformado em precursores da ureia, aspartato e NH₄⁺.
A ureia é o principal produto a ser
excretado do metabolismo dos mamíferos, sendo sua formação correspondendo ao
Ciclo da Ureia.
A amônia vai ser convertida em ureia, onde duas reações ocorrem na mitocôndria e três no citosol, essa é formada por um grupo carbono, um aspartato e dois aminas, utilizando a energia de quatro ligações de fosfato.
#Referência
Bibliográficas:
www.sonutricao.com.br/conteudo/macronutrientes/p4.php
www.bioquimica.wikia.com/wiki/Metabolismo_de_Prote%C3%ADnas
www.graduacao.iqsc.usp.br/files/Metabolismo-de-prote%C3%ADnas.pdf
www.sobiologia.com.br
Livro: Princípios
de Bioquímica de Lehninger - David L. Nelson & Michael – 5 Ed.
Figuras retiradas
do site: www. google.com.br sem modificações.
Postado por: Evellin Pires
Muito obrigado pela matéria
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